Информация

Почему бета-D-фруктофураноза представляет собой две разные структуры, когда находится в свободной форме и в составе сахарозы?

Почему бета-D-фруктофураноза представляет собой две разные структуры, когда находится в свободной форме и в составе сахарозы?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Это структура фруктозы в свободном виде:


Правильный фрагмент - это фруктоза как часть сахарозы. Левый - глюкоза:


Обе фруктозы представляют собой бета-D фруктофуранозу. Но, как видно, это явно совершенно разные структуры. Аномерная гидроксильная группа, по-видимому, находится в противоположном положении, в то время как остальная часть структуры даже не изменила форму.

Где я ошибаюсь. Спасибо.


Я попытаюсь вам это объяснить, но вам действительно стоит посмотреть здесь: https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/beta-Levulose#section=3D-Conformer&fullscreen=true

Это структура бета-D-фруктофуранозы как трехмерного конформера. На бумаге или в виде двухмерного рисунка мы не можем визуализировать группы -OH в положениях 3 и 4.

Кажется, что они находятся внутри / вне ринга, но на самом деле они так не позиционируются. Обе группы -ОН ориентированы противоположным образом, но в плоскости, перпендикулярной плоскости фуранового кольца.

Поэтому, когда мы переворачиваем его, чтобы представить его в сахарозе, ориентация групп -ОН в молекуле также меняется.

Подумайте об этом так: если у вас есть кусок картона (представляющий кольцо) с проткнутой булавкой (обозначающей -OH), и вы перевернули доску, острая сторона булавки также будет обращена вниз.

Более того, если мы представим это таким образом, абсолютная конфигурация боковых цепей у каждого из атомов углерода фруктозы останется прежней. Вы можете проверить это, используя их конфигурации RS.

Чтобы узнать больше о конфигурациях RS, посетите: https://chem.libretexts.org/Bookshelves/Organic_Chemistry/Supplemental_Modules_(Organic_Chemistry)/Chirality/Absolute_Configuration%2C_R-S_Sequence_Rules


Когда мы говорили на вводной странице о различных типах орбиталей, присутствующих в органических соединениях (см. Выше), вы могли встретить эту диаграмму, показывающую их относительные энергии:

Помните, что диаграмма не предназначена для масштабирования - она ​​просто показывает относительное расположение различных орбиталей. Когда свет проходит через соединение, энергия света используется для продвижения электрона с связывающей или несвязывающей орбитали на одну из пустых антисвязывающих орбиталей. Возможные скачки электронов, которые может вызвать свет:

В каждом возможном случае электрон возбуждается с полной орбитали на пустую антисвязывающую орбиталь. Каждый прыжок забирает энергию от света, и, очевидно, для большого прыжка требуется больше энергии, чем для маленького. С каждой длиной волны света связана определенная энергия. Если это конкретное количество энергии как раз подходит для совершения одного из этих энергетических скачков, тогда эта длина волны будет поглощена - ее энергия будет использована для продвижения электрона.

Нам нужно выяснить, какова взаимосвязь между энергетической щелью и длиной поглощенной волны. Означает ли, например, большую энергетическую щель, что свет с меньшей длиной волны будет поглощаться - или что? Проще начать с соотношения между частотой поглощаемого света и его энергией:

Как видите, если вы хотите совершить прыжок с высокой энергией, вам придется поглощать свет более высокой частоты. Чем выше частота, тем больше энергия. Это легко, но, к сожалению, спектры поглощения в УФ и видимой областях всегда даются с использованием длин волн света, а не частоты. Это означает, что вам необходимо знать соотношение между длиной волны и частотой.

Из этого видно, что чем выше частота, тем меньше длина волны. Итак, если у вас есть больший энергетический скачок, вы будете поглощать свет с более высокой частотой - это то же самое, что сказать, что вы будете поглощать свет с более низкой длиной волны.

Важное заключение: чем больше скачок энергии, тем меньше длина волны поглощаемого света.


СОДЕРЖАНИЕ

Комиссия по ферментам отвечает за создание системы классификации ферментов на основе чисел. Первое число описывает, к какому классу принадлежит фермент, второе число ссылочного подкласса, третье значение указывает природу субстрата, а четвертое число представляет собой порядковый номер, присвоенный ферментам в пределах подкласса. [2] ЕС (Ферментная комиссия) количество β-галактозидазы составляет 3.2.1.23 β-галактозидаза относится к классу 3, который относится к гидролазам. [3] β-гал относится к подклассу гликозилаз с кислородной субстратной природой.

β-галактозидаза представляет собой экзогликозидазу, которая гидролизует β-гликозидную связь, образованную между галактозой и ее органической частью. Он также может расщеплять фукозиды и арабинозиды, но с гораздо меньшей эффективностью. Это важный фермент в организме человека. Дефицит белка может привести к галактосиалидозу или синдрому Моркио В. В Кишечная палочка, то lacZ ген - структурный ген β-галактозидазы, который присутствует как часть индуцибельной системы лак оперон, который активируется в присутствии лактозы при низком уровне глюкозы. Синтез β-галактозидазы останавливается, когда уровень глюкозы становится достаточным. [4]

Бета-галактозидаза имеет много гомологов, основанных на сходных последовательностях. Некоторые из них - это эволюционировавшая бета-галактозидаза (EBG), бета-глюкозидаза, 6-фосфо-бета-галактозидаза, бета-маннозидаза и лактаза-флоризингидролаза. Хотя они могут быть похожи по конструкции, все они выполняют разные функции. [3] Бета-гал ингибируется L-рибозой, неконкурентным ингибитором йодом и конкурентными ингибиторами 2-фенилэтил-1-тио-бета-D-галактопиранозид (ПЭТГ), D-галактонолактон, изопропилтио-бета-D-галактозид. (IPTG) и галактоза. [5]

β-галактозидаза важна для организмов, поскольку она является ключевым поставщиком энергии и источником углерода в результате расщепления лактозы до галактозы и глюкозы. Это также важно для сообщества с непереносимостью лактозы, поскольку оно отвечает за производство безлактозного молока и других молочных продуктов. [6] Многим взрослым людям не хватает фермента лактазы, который выполняет ту же функцию, что и бета-гал, поэтому они не могут правильно переваривать молочные продукты. Бета-галактоза используется в таких молочных продуктах, как йогурт, сметана и некоторые сыры, которые обрабатываются ферментом для расщепления любой лактозы перед употреблением в пищу человеком. В последние годы бета-галактозидаза исследовалась как потенциальное средство лечения непереносимости лактозы с помощью генной заместительной терапии, при которой ее можно было бы поместить в ДНК человека, чтобы люди могли расщеплять лактозу самостоятельно. [7] [8]

1023 аминокислоты Кишечная палочка β-галактозидаза была точно секвенирована в 1983 году [9], а ее структура была определена двадцать четыре года спустя, в 1994 году. Белок представляет собой гомотетрамер массой 464 кДа с 2,2,2-точечной симметрией. [10] Каждая единица β-галактозидазы состоит из пяти доменов: домен 1 представляет собой β-бочонок типа желе-ролика, домены 2 и 4 представляют собой бочки, подобные фибронектину типа III, домен 5 представляет собой новый β-сэндвич, а центральный домен 3 представляет собой искаженный ствол типа ТИМ, лишенный пятой спирали с искажением шестой нити. [10]

Третий домен содержит активный сайт. [11] Активный сайт состоит из элементов двух субъединиц тетрамера, и диссоциация тетрамера на димеры удаляет критические элементы активного сайта. Аминоконцевая последовательность β-галактозидазы, α-пептида, участвующего в α-комплементации, участвует в интерфейсе субъединиц. Его остатки 22-31 помогают стабилизировать пучок из четырех спиралей, который формирует основную часть этого интерфейса, а остатки 13 и 15 также вносят вклад в активирующий интерфейс. Эти структурные особенности обеспечивают объяснение феномена α-комплементации, когда делеция аминоконцевого сегмента приводит к образованию неактивного димера.

β-галактозидаза может катализировать три разные реакции в организмах. С одной стороны, он может пройти процесс, называемый трансгалактозилированием, с образованием аллолактозы, создавая петлю положительной обратной связи для производства β-гал. Аллолактоза также может расщепляться с образованием моносахаридов. Он также может гидролизовать лактозу до галактозы и глюкозы, которые перейдут в гликолиз. [3] Активный центр β-галактозидазы катализирует гидролиз ее дисахаридного субстрата через «мелкое» (непродуктивный сайт) и «глубокое» (продуктивный сайт) связывание. Галактозиды, такие как PETG и IPTG, будут связываться в мелком сайте, когда фермент находится в «открытой» конформации, в то время как аналоги переходного состояния, такие как L-рибоза и D-галактонолактон, будут связываться в глубоком сайте, когда конформация «закрыта». [5]

Ферментативная реакция состоит из двух химических стадий, галактозилирования (k2) и дегалактозилирования (k3). Галактозилирование - это первая химическая стадия реакции, когда Glu461 отдает протон гликозидному кислороду, что приводит к ковалентной связи галактозы с Glu537. На втором этапе, дегалактозилировании, ковалентная связь разрывается, когда Glu461 принимает протон, заменяя галактозу водой. Два переходных состояния происходят в глубоком участке фермента во время реакции, по одному разу после каждого шага. Когда вода участвует в реакции, образуется галактоза, в противном случае, когда D-глюкоза действует как акцептор на второй стадии, происходит трансгалактозилирование. [5] Было кинетически измерено, что отдельные тетрамеры белка катализируют реакции со скоростью 38 500-900 реакций в минуту. [12] Ионы одновалентного калия (K +), а также ионы двухвалентного магния (Mg 2+) необходимы для оптимальной активности фермента. Бета-связь субстрата расщепляется концевой карбоксильной группой боковой цепи глутаминовой кислоты.

В Кишечная палочкаСчиталось, что Glu-461 является нуклеофилом в реакции замещения. [13] Однако теперь известно, что Glu-461 является кислотным катализатором. Вместо этого Glu-537 является фактическим нуклеофилом [14], связывающимся с промежуточным галактозилом. У человека нуклеофилом реакции гидролиза является Glu-268. [15] Gly794 важен для активности β-гал. Он отвечает за перевод фермента в «закрытую», связанную с лигандом конформацию или «открытую» конформацию, действуя как «шарнир» для петли активного сайта. Различные конформации гарантируют, что в активном центре происходит только предпочтительное связывание. В присутствии медленного субстрата активность Gly794 увеличивалась, а также увеличивалось галактозилирование и уменьшалось дегалактозилирование. [5]

Анализ β-галактозидазы часто используется в генетике, молекулярной биологии и других науках о жизни. [16] Активный фермент может быть обнаружен с использованием искусственного хромогенного субстрата 5-бром-4-хлор-3-индолил-β-d-галактопиранозид, X-gal. β-галактозидаза расщепляет гликозидную связь в X-gal и образует галактозу и 5-бром-4-хлор-3-гидроксииндол, который димеризуется и окисляется до 5,5'-дибром-4,4'-дихлор-индиго, интенсивно синий продукт, который легко идентифицировать и количественно оценить. [17] [18] Используется, например, на сине-белом экране. [19] Его продукция может быть индуцирована негидролизуемым аналогом аллолактозы, IPTG, который связывает и высвобождает lac-репрессор из lac-оператора, тем самым позволяя инициировать транскрипцию.

Он обычно используется в молекулярной биологии в качестве репортерного маркера для мониторинга экспрессии генов. Он также демонстрирует явление, называемое α-комплементацией, которое формирует основу для скрининга рекомбинантных клонов сине-белого цвета. Этот фермент может быть расщеплен на два пептида, LacZα и LacZΩ, ни один из которых не является активным сам по себе, но когда оба присутствуют вместе, спонтанно снова собираются в функциональный фермент. Это свойство используется во многих векторах клонирования, где наличие lacZα ген в плазмиде может дополнять транс другой мутантный ген, кодирующий LacZΩ в определенных лабораторных штаммах Кишечная палочка. Однако, когда фрагменты ДНК вставляются в вектор, продукция LacZα нарушается, поэтому клетки не проявляют активности β-галактозидазы. Присутствие или отсутствие активной β-галактозидазы может быть обнаружено с помощью X-gal, которая продуцирует характерный синий краситель при расщеплении β-галактозидазой, тем самым обеспечивая простой способ отличить присутствие или отсутствие клонированного продукта в плазмиде. В исследованиях хромосомных транслокаций лейкемии, Dobson и др. Использовали слитый белок LacZ у мышей [20], используя склонность β-галактозидазы к олигомеризации, чтобы предположить потенциальную роль олигомеризации в функции слитого белка MLL. [21]

Новая изоформа бета-галактозидазы с оптимальной активностью при pH 6,0 (связанная со старением бета-гал или SA-бета-гал) [22], которая специфически выражается в старении (необратимой остановке роста клеток). Для его обнаружения даже были разработаны специальные количественные анализы. [23] [24] [25] Однако теперь известно, что это происходит из-за сверхэкспрессии и накопления лизосомальной эндогенной бета-галактозидазы [26], и ее экспрессия не требуется для старения. Тем не менее, он остается наиболее широко используемым биомаркером стареющих и стареющих клеток, поскольку он надежен и легко обнаруживается.

Некоторые виды бактерий, в том числе Кишечная палочка, имеют дополнительные гены β-галактозидазы. Второй ген, называемый эволюционировавшей β-галактозидазой (ebgA) ген был обнаружен, когда штаммы с lacZ ген удален (но все еще содержит ген галактозид пермеазы, лысый), высевали на среду, содержащую лактозу (или другие 3-галактозиды) в качестве единственного источника углерода. Через некоторое время некоторые колонии начали расти. Однако белок EbgA является неэффективной лактазой и не позволяет расти на лактозе. Два класса точечных мутаций резко улучшают активность фермента ebg по отношению к лактозе. [27] [28], и в результате мутантный фермент способен заменять lacZ β-галактозидазу. [29] EbgA и LacZ идентичны на 50% на уровне ДНК и на 33% идентичны на уровне аминокислот. [30] Активный фермент ebg представляет собой совокупность продуктов гена ebgA и гена ebgC в соотношении 1: 1, причем активная форма ферментов ebg является α4 β4 гетерооктамер. [31]

Большая часть работы, проделанной с β-галактозидазой, основана на Кишечная палочка. Однако β-гал может быть обнаружен во многих растениях (особенно фруктах), млекопитающих, дрожжах, бактериях и грибах. [32] Гены β-галактозидазы могут различаться по длине кодирующей последовательности и по длине белков, образованных аминокислотами. [33] Это разделяет β-галактозидазы на четыре семейства: GHF-1, GHF-2, GHF-35 и GHF- 42. [34] E. Coli принадлежит GHF-2, все растения принадлежат GHF-35, и Термус термофильный принадлежит к GHF-42. [34] [33] Различные плоды могут экспрессировать несколько генов β-gal. В развитии плодов томатов экспрессируется по крайней мере 7 генов β-gal, аминокислотное сходство которых составляет от 33% до 79%. [35] Исследование, направленное на определение размягчения плодов персиков, обнаружило 17 различных экспрессий генов β-галактозидазы. [33] Единственная другая известная кристаллическая структура β-гал получена из Thermus thermophilus. [34]


Углеводы

Антонио Бланко, Густаво Бланко, в медицинской биохимии, 2017

Дисахариды

Дисахариды образуются путем связывания двух моносахаридов. В результате этой реакции образуется молекула воды. Здесь будут упомянуты только самые важные дисахариды в биохимии человека.

Мальтоза

Солодовый сахар или мальтоза - это продукт гидролиза крахмала, катализируемого ферментом амилазой. Он слегка сладкий, хорошо растворим в воде и является результатом связывания углерода 1 α-d-глюкозы (α-гликозидная связь) с углеродом 4 другой d-глюкозы. Мальтоза образуется при варке пива и связанных с ним напитков (солодовых напитков).

Альдегидная группа одной из глюкоз остается свободной, что придает дисахариду его восстанавливающие свойства и позволяет ему иметь α- и β-формы.

Лактоза

Этот дисахарид содержится в молоке. При гидролизе выделяются галактоза и глюкоза. Углерод 1 β- d-галактозы (β-гликозидная связь) связан с углеродом 4 d-глюкозы. Поскольку углерод 1 глюкозы остается свободным, лактоза представляет α- и β-формы и обладает восстанавливающей способностью.

* Название согласно действующей номенклатуре. O означает кислород глюкозы C1, связанный с C4 другого.

Сахароза

Этот сахар обычно используется в качестве подсластителя в пищевых продуктах. Его получают из сахарного тростника и свеклы. Он состоит из глюкозы и фруктозы, связанных двойной гликозидной связью между углеродом 1 α-глюкозы и углеродом 2 β-фруктозы. Обе группы, альдегид и кетон, заблокированы, и дисахарид не обладает восстанавливающими свойствами.

Сахароза является правовращающей, и при гидролизе образуется эквимолярная смесь глюкозы и фруктозы, в которой левовращающее действие фруктозы преобладает над правовращающей активностью глюкозы. Из-за этого изменения вращения поляризованного света смесь глюкозы и фруктозы, полученная в результате гидролиза сахарозы, обычно известна как «инвертированный сахар». Мед содержит инвертированный сахар.

Целлобиоза. Это дисахарид, образующийся в результате гидролиза целлюлозы. Он образован двумя звеньями глюкозы, связанными связью β-1 → 4.

Трегалоза. Это невосстанавливающий дисахарид, состоящий из двух молекул α- d-глюкозы, связанных своими аномерными гидроксилами (α- d-глюкопиранозил- (1 → 1) -α- d-глюкопиранозид).


Почему бета-D-фруктофураноза представляет собой две разные структуры, когда находится в свободной форме и в составе сахарозы? - Биология

Встаньте на углу и спросите людей, знают ли они, что такое инсулин, и многие ответят: "Разве это не связано с сахаром в крови?«Действительно, это правильно, но такой ответ немного похож на высказывание« Моцарт? Разве он не был музыкантом? "

Инсулин играет ключевую роль в контроле промежуточного метаболизма, и общая картина такова, что он организует использование топлива либо для хранения, либо для окисления. Благодаря этим действиям инсулин оказывает глубокое влияние как на углеводный, так и на липидный обмен, а также оказывает значительное влияние на метаболизм белков и минералов. Следовательно, нарушения передачи сигналов инсулина оказывают разрушительное воздействие на многие органы и ткани.

Рецептор инсулина и механизм действия

Подобно рецепторам других белковых гормонов, рецептор инсулина встроен в плазматическую мембрану. Рецептор инсулина состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, связанных дисульфидными связями. Альфа-цепи полностью внеклеточные и представляют собой домены связывания инсулина, в то время как связанные бета-цепи проникают через плазматическую мембрану.

Рецептор инсулина - тирозинкиназа. Другими словами, он функционирует как фермент, который переносит фосфатные группы от АТФ к остаткам тирозина на внутриклеточных белках-мишенях. Связывание инсулина с альфа-субъединицами заставляет бета-субъединицы фосфорилировать себя (аутофосфорилирование), тем самым активируя каталитическую активность рецептора. Затем активированный рецептор фосфорилирует ряд внутриклеточных белков, что, в свою очередь, изменяет их активность, тем самым вызывая биологический ответ.

Некоторые внутриклеточные белки были идентифицированы как субстраты фосфорилирования для рецептора инсулина, наиболее изученным из которых является субстрат 1 рецептора инсулина или IRS-1. Когда IRS-1 активируется путем фосфорилирования, происходит множество вещей. Помимо прочего, IRS-1 служит своего рода стыковочным центром для набора и активации других ферментов, которые в конечном итоге опосредуют эффекты инсулина. Более подробно эти процессы представлены в разделе «Передача инсулинового сигнала».

Инсулин и углеводный обмен

Глюкоза высвобождается из пищевых углеводов, таких как крахмал или сахароза, путем гидролиза в тонком кишечнике, а затем всасывается в кровь. Повышенные концентрации глюкозы в крови стимулируют высвобождение инсулина, а инсулин действует на клетки всего тела, стимулируя усвоение, использование и хранение глюкозы. Влияние инсулина на метаболизм глюкозы зависит от ткани-мишени. Два важных эффекта:

1. Инсулин облегчает поступление глюкозы в мышечные, жировые и некоторые другие ткани. Единственный механизм, с помощью которого клетки могут поглощать глюкозу, - это облегченная диффузия через семейство переносчиков гексозы. Во многих тканях, главным примером которых являются мышцы, основной транспортер, используемый для поглощения глюкозы (называемый GLUT4), становится доступным в плазматической мембране под действием инсулина.

При низких концентрациях инсулина переносчики глюкозы GLUT4 присутствуют в цитоплазматических везикулах, где они бесполезны для транспортировки глюкозы. Связывание инсулина с рецепторами на таких клетках быстро приводит к слиянию этих везикул с плазматической мембраной и встраиванию переносчиков глюкозы, тем самым давая клетке способность эффективно поглощать глюкозу. Когда уровень инсулина в крови снижается и рецепторы инсулина больше не заняты, переносчики глюкозы возвращаются обратно в цитоплазму.

Здесь следует отметить, что есть некоторые ткани, которым не требуется инсулин для эффективного поглощения глюкозы: важными примерами являются мозг и печень. Это связано с тем, что эти клетки используют не GLUT4 для импорта глюкозы, а другой переносчик, который не зависит от инсулина.

2. Инсулин стимулирует печень накапливать глюкозу в форме гликогена. Большая часть глюкозы, абсорбированной из тонкого кишечника, немедленно поглощается гепатоцитами, которые превращают ее в запасной полимерный гликоген.

Инсулин оказывает на печень несколько эффектов, стимулирующих синтез гликогена. Во-первых, он активирует фермент гексокиназу, который фосфорилирует глюкозу, удерживая ее внутри клетки. По совпадению, инсулин подавляет активность глюкозо-6-фосфатазы. Инсулин также активирует несколько ферментов, которые непосредственно участвуют в синтезе гликогена, включая фосфофруктокиназу и гликогенсинтазу. Итоговый эффект очевиден: когда глюкоза поступает в изобилии, инсулин «приказывает» печени сохранять как можно больше глюкозы для дальнейшего использования.

3. Хорошо известным эффектом инсулина является снижение концентрации глюкозы в крови, что должно иметь смысл с учетом механизмов, описанных выше. Еще одно важное соображение заключается в том, что при падении концентрации глюкозы в крови секреция инсулина прекращается. В отсутствие инсулина большая часть клеток в организме становится неспособной усваивать глюкозу и начинает переключаться на использование альтернативных видов топлива, таких как жирные кислоты, для получения энергии. Однако нейроны нуждаются в постоянном поступлении глюкозы, которая в краткосрочной перспективе обеспечивается за счет запасов гликогена.

Когда уровень инсулина в крови падает, синтез гликогена в печени снижается, и ферменты, ответственные за распад гликогена, становятся активными. Распад гликогена стимулируется не только отсутствием инсулина, но и наличием глюкагона, который секретируется, когда уровень глюкозы в крови падает ниже нормального диапазона.

Инсулин и метаболизм липидов

Метаболические пути использования жиров и углеводов глубоко и сложно переплетены. Принимая во внимание глубокое влияние инсулина на метаболизм углеводов, понятно, что инсулин также имеет важные эффекты на метаболизм липидов, в том числе следующие:

1. Инсулин способствует синтезу жирных кислот в печени. Как обсуждалось выше, инсулин стимулирует синтез гликогена в печени. Однако по мере накопления гликогена до высоких уровней (примерно 5% от массы печени) дальнейший синтез сильно подавляется.

Когда печень насыщена гликогеном, любая дополнительная глюкоза, поглощаемая гепатоцитами, направляется в пути, ведущие к синтезу жирных кислот, которые выводятся из печени в виде липопротеинов. Липопротеины расщепляются в кровотоке, обеспечивая свободные жирные кислоты для использования в других тканях, включая адипоциты, которые используют их для синтеза триглицеридов.

2. Инсулин подавляет расщепление жира в жировой ткани, ингибируя внутриклеточную липазу, которая гидролизует триглицериды с высвобождением жирных кислот.

Инсулин способствует проникновению глюкозы в адипоциты, и внутри этих клеток глюкоза может использоваться для синтеза глицерина. Этот глицерин вместе с жирными кислотами, поступающими из печени, используется для синтеза триглицеридов в адипоцитах. Посредством этих механизмов инсулин участвует в дальнейшем накоплении триглицеридов в жировых клетках.

С точки зрения всего организма, инсулин помогает сберегать жир. Он не только побуждает большинство клеток преимущественно окислять углеводы, а не жирные кислоты для получения энергии, но и косвенно стимулирует накопление жира в жировой ткани.

Другие заметные эффекты инсулина

Помимо влияния инсулина на проникновение глюкозы в клетки, он также стимулирует усвоение аминокислот, что также способствует его общему анаболическому эффекту. Когда уровень инсулина низкий, например, при голодании, баланс сдвигается в сторону внутриклеточной деградации белка.

Инсулин также увеличивает проницаемость многих клеток для ионов калия, магния и фосфата. Влияние на калий клинически важно. Инсулин активирует натрий-калиевые АТФазы во многих клетках, вызывая приток калия в клетки. При определенных обстоятельствах инъекция инсулина может убить пациента из-за его способности резко снижать концентрацию калия в плазме.

Дефицит инсулина и избыточные заболевания

Сахарный диабет, возможно, самое серьезное метаболическое заболевание человека, является состоянием дефицита инсулина. Это также серьезная причина болезней собак и кошек. Различают две основные формы этого заболевания:

  • Сахарный диабет 1 типа или инсулинозависимый сахарный диабет является результатом явного дефицита инсулина. Заболевание обычно начинается в детстве. Это происходит из-за разрушения бета-клеток поджелудочной железы, что, скорее всего, является результатом аутоиммунитета к одному или нескольким компонентам этих клеток. Многие острые эффекты этого заболевания можно контролировать с помощью заместительной инсулиновой терапии. Поддержание жесткого контроля концентрации глюкозы в крови путем мониторинга, лечения инсулином и диетического контроля сведет к минимуму долгосрочные неблагоприятные воздействия этого заболевания на кровеносные сосуды, нервы и другие системы органов, обеспечивая здоровый образ жизни.
  • Сахарный диабет 2 типа или инсулинозависимый сахарный диабет начинается как синдром инсулинорезистентности. То есть ткани-мишени не реагируют должным образом на инсулин. Обычно это заболевание начинается в зрелом возрасте. Несмотря на огромные исследовательские усилия, было трудно установить точную природу дефектов, ведущих к диабету II типа, а патогенез этого состояния явно многофакторный. Ожирение, несомненно, является основным фактором риска, но в некоторых случаях крайнего ожирения у людей и животных чувствительность к инсулину является нормальной. Поскольку нет, по крайней мере на начальном этапе, неспособности секретировать адекватное количество инсулина, инъекции инсулина бесполезны для терапии. Скорее болезнь контролируется с помощью диетической терапии и гипогликемических средств. Однако значительному числу людей с диабетом 2 типа требуется инсулин.

Гиперинсулинемия или чрезмерная секреция инсулина чаще всего являются следствием инсулинорезистентности, связанной с диабетом 2 типа или метаболическим синдромом. Реже гиперинсулинемия возникает в результате инсулино-секретирующей опухоли (инсулиномы) поджелудочной железы. Гиперинсулинемия из-за случайной или преднамеренной инъекции чрезмерного количества инсулина опасна и может быть очень опасной для жизни, поскольку уровень глюкозы в крови быстро падает, а мозг испытывает недостаток энергии (инсулиновый шок).

Синтез и секреция инсулина

Глюкагон

Последнее обновление: февраль 2019 г. Отправляйте комментарии по адресу [email protected]

Боснийский перевод этой страницы был создан Аминой Дугалич и доступен в боснийском переводе.

Финский перевод этой страницы был сделан Эльзой Янссон и доступен на финском переводе.

Французский перевод этой страницы был создан Матильдой Гиберт и доступен в французском переводе.

Перевод этой страницы на иврит был сделан Карен Энн Гейман и доступен в переводе на иврит.

Латышский перевод этой страницы был создан Маргаретой Сливка и доступен в латышском переводе.

Русский перевод этой страницы был сделан Ольгой Федоровой и доступен в русском переводе.

Словацкий перевод этой страницы был создан Катариной Хорник и доступен в словацком переводе.

Шведский перевод этой страницы был создан Давидом Муккиано и доступен в шведском переводе.

Украинский перевод этой страницы был создан Анной Матеш и доступен в украинском переводе.


2.7: Структура и функции - Углеводы

  • Кевин Ахерн, Индира Раджагопал и Таралин Тан
  • Профессор (биохимия и биофизика) Государственного университета Орегона

С другой стороны, эндогенное гликирование возникает с частотой, пропорциональной концентрации свободного сахара в организме. Чаще всего они возникают с фруктозой, галактозой и глюкозой в указанном порядке убывания и обнаруживаются в кровотоке. И белки, и липиды могут быть гликированы, и накопление эндогенных конечных продуктов гликирования (AGE) связано с диабетом 2 типа, а также с увеличением сердечно-сосудистых заболеваний (повреждение эндотелия, хряща и фибриногена), периферической невропатии (атака миелина). оболочка) и глухота (потеря миелиновой оболочки).

Образование AGE увеличивает окислительный стресс, но также считается, что он усугубляется им. Повышенный окислительный стресс, в свою очередь, наносит дополнительный вред. Повреждение коллагена в клетках крови приводит к их затвердеванию и ослаблению и является фактором затвердевания артерий и образования аневризм, соответственно. Одним из индикаторов диабета является повышенное гликирование гемоглобина в красных кровяных тельцах, поскольку в крови диабетиков высока концентрация циркулирующего сахара. Гликирование гемоглобина измеряется при тестировании контроля уровня глюкозы в крови у пациентов с диабетом.

Гомополимер Мономерная единица
Гликоген Глюкоза
Целлюлоза Глюкоза
Амилоза Глюкоза
Callose Глюкоза
Хитин N-ацетилглюкозамин
Ксилан Ксилоза
Маннан Манноза
Хризоламинарин Глюкоза
Рисунок 2.189). Наряду с протеогликаном, называемым лубрицином, гиалуроновая кислота превращает воду в смазочный материал. Гиалуроновая кислота присутствует в виде оболочки вокруг каждой клетки суставного хряща и образует комплексы с протеогликанами, которые поглощают воду, придавая хрящу упругость (сопротивление сжатию). Старение вызывает уменьшение размера гиалуронанов, но повышение их концентрации.

Функция в коже

Гиалуроновая кислота является основным компонентом кожи и выполняет функции восстановления тканей. Под воздействием избыточного УФ-В излучения клетки дермы производят меньше гиалуронана и усиливают его деградацию.

Для некоторых видов рака уровень гиалуроновой кислоты в плазме коррелирует со злокачественными новообразованиями. Уровни гиалуроновой кислоты использовались в качестве маркера рака простаты и груди и для отслеживания прогрессирования заболевания. Соединение можно использовать для стимуляции заживления после операции по удалению катаракты. Гиалуроновая кислота также содержится в большом количестве в матрице грануляционной ткани, которая заменяет фибриновый сгусток во время заживления ран. Считается, что при заживлении ран крупные полимеры гиалуроновой кислоты появляются раньше, и они физически освобождают место для белых кровяных телец, которые опосредуют иммунный ответ.

Распад гиалуроновой кислоты катализируется ферментами, известными как гиалуронидазы. У человека есть семь типов таких ферментов, некоторые из которых действуют как супрессоры опухолей. Фрагменты гиалуроновой кислоты меньшего размера могут вызывать воспалительную реакцию в макрофагах и дендритных клетках после повреждения ткани. Также они могут выполнять проангиогенные функции.

Протеогликаны

Гликозаминогликаны обычно прикрепляются к белкам, и их называют протеогликанами. Linkage between the protein and the glycosaminoglycan is made through a serine side-chain. Proteoglycans are made by glycosylation of target proteins in the Golgi apparatus.


MolView is an intuitive, Open-Source web-application to make science and education more awesome! MolView is mainly intended as web-based data visualization platform. You can use MolView to search through different scientific databases including compound databases, protein databases and spectral databases, and view records from these databases as interactive visualizations using WebGL and HTML5 technologies. This web application is built on top of the JavaScript libraries and online services listed below. The Virtual Model Kit has been a source of inspiration for the birth of this project.

    JavaScript libraries
      : Chemical 2D data reader/writer : primary 3D render engine : 3D render engine : 3D render engine and spectrum display

    Click one of the subjects below to learn more. You can also watch some videos on YouTube to get started.

    Предметы

    MolView consists of two main parts, a structural formula editor and a 3D model viewer. The structural formula editor is surround by three toolbars which contain the tools you can use in the editor. Once you’ve drawn a molecule, you can click the 2D to 3D button to convert the molecule into a 3D model which is then displayed in the viewer. Below is a list of all sketch tools.

    Top toolbar

    • Trash: clear the entire canvas
    • Eraser: erase atoms, bonds or the current selection
    • Undo/redo: undo or redo your recent changes
    • Selection tools: all these tool can be used to drag the current selection or individual atoms and bonds. You can add/remove atoms and bonds to the selection by clicking them. If you have selected a separate fragment, you can rotate it by dragging an atom in the selection. You can delete the selection using the DEL key or using the eraser tool. Each tool has different behavior for the right mouse button:
      • Drag: move the entire molecule (you can already use the left mouse button for this)
      • Rectangle select: select atoms and bonds using a rectangular selection area
      • Lasso select: select atoms and bonds by drawing a freehand selection area

      Left toolbar

      • Bonds: pick one of the bond types (single, double, triple, up, down) and add or modify bonds
      • Fragments: pick one of the fragments (benzene, cyclopropane, etc.) and add fragments
      • Chain: create a chain of carbon atoms
      • Charge: increment (+) or decrement (-) the charge of atoms

      Right toolbar

      In this toolbar you can select from a number of elements, you can also pick an element from the periodic table using the last button. You can use the element to create new atoms or modify existing atoms.

      You can load molecules from large databases like PubChem and RCSB using the search form located on the left side of the menu-bar. Just type what you are looking for and a list of available molecules will appear.

      You can also click on the dropdown button next to the search field to select a specific database. This will perform a more extensive search on the selected database. Currently, three big databases are supported:

      1. PubChem
      2. The RCSB Protein Data Bank
      3. The Crystallography Open Database

      В Инструменты menu contains several utility functions which are listed below.

      You can embed or share a specific compound, macromolecule or crystal using the provided URL or HTML code. Note that the linked structure is the one which is currently displayed in the model window. You can also copy the URL from the address bar in order to link to the current structure.

      Экспорт

      • Structural formula image: sketcher snapshot (PNG with alpha channel)
      • 3D model image: model snapshot (PNG, alpha channel in Glmol and ChemDoodle)
      • MOL file: exports a MDL Molfile from the 3D model (common molecules)
      • PDB file: exports a Protein Data Bank file from the 3D model (macromolecules)
      • CIF file: exports a Crystallographic Information File from the 3D model (crystal structures)

      Information card

      This collects and displays information about the structural formula.

      Спектроскопия

      This shows a new layer where you can view molecular spectra of the current structural formula (loaded from the Sketcher) More details are covered in the Spectroscopy chapter.

      3D model resource

      This redirects you to the web-page for the current 3D model on the website of its source database (except when the model is resolved using the Chemical Identifier Resolver)

      Advanced search

      These functions allow you to perform some advanced searches through the PubChem database using the structural formula from the sketcher.

      1. Similarity search: search for compounds with a similar structural formula
      2. Substructure search: search for compounds with the current structure as subset
      3. Superstructure search: search for compounds with the current structure as superset

      You can open the Spectroscopy view via Tools > Spectroscopy. You can view three kinds of molecular spectra.

      Export data

      You can also export different kinds of data from the currently selected spectrum.

      • PNG image: snapshot from interactive spectrum
      • JCAMP file: JCAMP-DX file of the current spectrum

      В Model menu contains some general functions for the 3D model.

      Reset

      This function sets the model position, zoom and rotation back to default.

      Representation

      You can choose from a list of different molecule representations including ball and stick, stick, van der Waals spheres, wireframe and lines. Macromolecules are automatically drawn using ribbons.

      Фон

      You can switch between a black, gray or white background. The default background is black (exported images from GLmol or ChemDoodle have a transparent background)

      Engines

      You can choose from three different render engines: GLmol, Jmol а также ChemDoodle. GLmol is used as default render engine. GLmol and ChemDoodle are based on WebGL, a browser technology to support 3D graphics. If WebGL is not available in your browser, Jmol will be used for all rendering.

      MolView automatically switches to:

      1. Jmol if you execute functions from the Jmol menu
      2. GLmol if you load macromolecules (due to significant higher performance)
      3. ChemDoodle if you load a crystal structure (GLmol cannot render crystal structures)

      You might want to switch back to GLmol when you do no longer need Jmol or ChemDoodle since GLmol has a better performance.

      Note that macromolecules are drawn slightly different in each engine. ChemDoodle provides the finest display. You should, however, avoid using ChemDoodle for very large macromolecules.

      Model transformation

      You can rotate, pan and zoom the 3D model. Use the right button for rotation, the middle button for translation (except for ChemDoodle) and the scrollwheel for zooming. On touch devices, you can rotate the model with one finger and scale the model using two fingers.

      Crystallography

      You can load an array of crystal cells (2x2x2 or 1x3x3) or a single unit cell when viewing crystal structures.

      Fog and clipping

      When you are viewing large structures, like proteins, it can be useful to hide a certain part using fog or a clipping plane. GLmol offers a few options to do this.

      1. Fog: you can move the fog forward by dragging the mouse вверх while holding CTRL + SHIFT (drag in the opposite direction to move the fog backward)
      2. Clipping plane: you can move a frontal clipping plane into the structure by dragging the mouse to the левый while holding CTRL + SHIFT (drag in the opposite direction to move the clipping plane back)

      В Протеин menu offers a number of protein display settings including different color schemes and different chain representations.

      Show bio assembly

      When loading a protein structure, MolView shows the asymmetric unit by default. This function allows you to view the full biological unit instead.

      Chain representation

      You can choose from four different chain representations. You can also view the full chain structure by enabling the Bonds option.

      1. Ribbon: draws ribbon diagram (default representation)
      2. Cylinder and plate: solid cylinders for α-helices and solid plates for β-sheets
      3. B-factor tube: tube with B-factor as thickness (thermal motion)
      4. C-alpha trace: lines between central carbon atom in amino-acids (very fast rendering)

      Chain coloring

      You can choose from six chain color schemes.

      1. Secondary structures: different colors for α-helices, β-sheets, etc.
      2. Spectrum: color spectrum (rainbow)
      3. Chain: each chains gets a different color
      4. Residue: all amino-acid residues are colored differently
      5. Polarity: colors polar amino-acids red and non polar amino-acids white
      6. B-factor: blue for low B-factor and red for high B-factor (if provided)

      В Jmol menu offers some awesome Jmol-only functions and calculations.

      Прозрачный

      Clears all executed calculations and measurements.

      High Quality

      Enables High Quality rendering in Jmol (enabled by default on fast devices) When turned off, anti-aliasing is disabled and the model is drawn using lines while transforming it.

      Calculations

      You can perform the following Jmol calculations in Jmol:

      • MEP surface lucent/opaque: calculates and projects molecular electrostatic potential on a translucent or opaque van der Waals surface
      • Charge: calculates and projects atomic charge as text label and white to atom color gradient
      • Bond dipoles: calculates and draws individual bond dipoles
      • Overall dipole: calculates and draws net bond dipole
      • Energy minimization: executes an interactive MMFF94 energy minimization (note that this function only executes a maximum of 100 minimization steps at a time)

      Measurement

      You can measure distance, angle and torsion using Jmol. You can activate and deactivate one of these measurement types via the Jmol menu.

      • Расстояние distance between two atoms in nm
      • Angle angle between two bonds in degrees
      • Torsion torsion between four atoms in degrees

      Note that in some cases, the resolved 3D model is only an approach of the real molecule, this means you have to execute an Energy minimization in order to do reliable measurements.


      Вступление

      Every chemical compound absorbs, transmits, or reflects light (electromagnetic radiation) over a certain range of wavelength. Spectrophotometry is a measurement of how much a chemical substance absorbs or transmits. Spectrophotometry is widely used for quantitative analysis in various areas (e.g., chemistry, physics, biology, biochemistry, material and chemical engineering, clinical applications, industrial applications, etc). Any application that deals with chemical substances or materials can use this technique. In biochemistry, for example, it is used to determine enzyme-catalyzed reactions. In clinical applications, it is used to examine blood or tissues for clinical diagnosis. There are also several variations of the spectrophotometry such as atomic absorption spectrophotometry and atomic emission spectrophotometry.

      A spectrophotometer is an instrument that measures the amount of photons (the intensity of light) absorbed after it passes through sample solution. With the spectrophotometer, the amount of a known chemical substance (concentrations) can also be determined by measuring the intensity of light detected. Depending on the range of wavelength of light source, it can be classified into two different types:

      • UV-visible spectrophotometer: uses light over the ultraviolet range (185 - 400 nm) and visible range (400 - 700 nm) of electromagnetic radiation spectrum.
      • IR spectrophotometer: uses light over the infrared range (700 - 15000 nm) of electromagnetic radiation spectrum.

      In visible spectrophotometry, the absorption or the transmission of a certain substance can be determined by the observed color. For instance, a solution sample that absorbs light over all visible ranges (i.e., transmits none of visible wavelengths) appears black in theory. On the other hand, if all visible wavelengths are transmitted (i.e., absorbs nothing), the solution sample appears white. If a solution sample absorbs red light (

      700 nm), it appears green because green is the complementary color of red. Visible spectrophotometers, in practice, use a prism to narrow down a certain range of wavelength (to filter out other wavelengths) so that the particular beam of light is passed through a solution sample.


      Why is beta- D fructofuranose two different structures when in free form and as part of sucrose? - Биология

      Tag words: bacterial structure, flagellum, flagella, pilus, pili, fimbriae, capsule, S-layer, glycocalyx, slime layer, biofilm, outer membrane, LPS, cell wall, peptidoglycan, murein, teichoic acid, plasma membrane, cell membrane, phospholipid bilayer, transport system, proton motive force, pmf, ATPase, DNA, chromosome, nucleoid, ribosome, 30S subunit, 50S subunit, 16S rRNA, inclusion, PHB, glycogen, carboxysome, endospore, parasporal crystal.

      (This chapter has 10 pages)

      Клеточная стенка

      The cell walls of bacteria deserve special attention for several reasons:

      1. They are an essential structure for viability, as described above.
      2. They are composed of unique components found nowhere else in nature.
      3. They are one of the most important sites for attack by antibiotics.
      4. They provide ligands for adherence and receptor sites for drugs or viruses.
      5. They cause symptoms of disease in animals.
      6. They provide for immunological distinction and immunological variation among strains of bacteria.

      Most procaryotes have a rigid клеточная стенка. The cell wall is an essential structure that protects the cell protoplast from mechanical damage and from osmotic rupture or lysis. Procaryotes usually live in relatively dilute environments such that the accumulation of solutes inside the procaryotic cell cytoplasm greatly exceeds the total solute concentration in the outside environment. Thus, the osmotic pressure against the inside of the plasma membrane may be the equivalent of 10-25 atm. Since the membrane is a delicate, plastic structure, it must be restrained by an outside wall made of porous, rigid material that has high tensile strength. Such a material is murein, the ubiquitous component of bacterial cell walls.

      Murein is a unique type of peptidoglycan , a polymer of disaccharides (glycan) cross-linked by short chains of amino acids (peptide). Many types of peptidoglycan exist. All Bacterial peptidoglycans contain N-acetylmuramic acid, which is the definitive component of murein. The cell walls of Archaea may be composed of protein, polysaccharides, or peptidoglycan-like molecules, but never do they contain murein. This feature distinguishes the Bacteria from the Archaea.

      в Gram-positive Bacteria (those that retain the purple crystal violet dye when subjected to the Gram-staining procedure), the cell wall consists of several layers of peptidoglycan. Running perpendicular to the peptidoglycan sheets is a group of molecules called teichoic acids which are unique to the Gram-positive cell wall (Figure 14).

      Figure 14. Structure of the Gram-positive bacterial cell wall. The wall is relatively thick and consists of many layers of peptidoglycan interspersed with teichoic acids that run perpendicular to the peptidoglycan sheets.

      в Gram-negative Bacteria (which do not retain the crystal violet), the cell wall is composed of a single layer of peptidoglycan surrounded by a membranous structure called the outer membrane. The outer membrane of Gram-negative bacteria invariably contains a unique component, lipopolysaccharide (LPS или endotoxin), which is toxic to animals. In Gram-negative bacteria the outer membrane is usually thought of as part of the cell wall (Figure 15).


      Figure 15. Structure of the Gram-negative cell wall. The wall is relatively thin and contains much less peptidoglycan than the Gram-positive wall. Also, teichoic acids are absent. However, the Gram negative cell wall consists of an outer membrane that is outside of the peptidoglycan layer. The outer membrane is attached to the peptidoglycan sheet by a unique group of lipoprotein molecules.


      In the Gram-positive Bacteria, the cell wall is thick (15-80 nanometers), consisting of several layers of peptidoglycan. In the Gram-negative Bacteria the cell wall is relatively thin (10 nanometers) and is composed of a single layer of peptidoglycan surrounded by an outer membrane.

      P eptidoglycan structure and arrangement in Кишечная палочка is representative of all Энтеробактерии, as well as many other Gram-negative bacteria. The glycan backbone is made up of alternating molecules of N-acetylglucosamine (G) and N-acetylmuramic acid (M) connected by a beta 1,4-glycoside bond. The 3-carbon of N-acetylmuramic acid (M) is substituted with a lactyl ether group derived from pyruvate. The lactyl ether connects the glycan backbone to a peptide side chain that contains L-alanine, (L-ala), D-glutamate (D-glu), Diaminopimelic acid (DAP), and D-alanine (D-ala). MurNAc is unique to bacterial cell walls, as is D-glu, DAP and D-ala. The muramic acid subunit of Кишечная палочка is shown in Figure 16 below.


      Figure 16. The structure of the muramic acid subunit of the peptidoglycan of кишечная палочка. This is the type of murein found in most Gram-negative bacteria. The glycan backbone is a repeat polymer of two amino sugars, N-acetylglucosamine (G) and N-acetylmuramic acid (M). Attached to the N-acetylmuramic acid is a tetrapeptide consisting of L-ala-D-glu-DAP-D-ala. б. Abbreviated structure of the muramic acid subunit. c. Nearby tetrapeptide side chains may be linked to one another by an interpeptide bond between DAP on one chain and D-ala on the other. d. The polymeric form of the molecule.

      Strands of murein are assembled in the periplasm from about 10 muramic acid subunits. Then the strands are connected to form a continuous glycan molecule that encompasses the cell. Wherever their proximity allows it, the tetrapeptide chains that project from the glycan backbone can be cross-linked by an interpeptide bond between a free amino group on DAP and a free carboxy group on a nearby D-ala. The assembly of peptidoglycan on the outside of the plasma membrane is mediated by a group of periplasmic enzymes, which are transglycosylases, transpeptidases and carboxypeptidases. The mechanism of action of penicillin and related beta-lactam antibiotics is to block transpeptidase а также карбоксипептидаза enzymes during their assembly of the murein cell wall. Hence, the beta lactam antibiotics are said to "block cell wall synthesis" in the bacteria.

      The glycan backbone of the peptidoglycan molecule can be cleaved by an enzyme called lysozyme that is present in animal serum, tissues and secretions, and in the phagocytic lysosome. The function of lysozyme is to lyse bacterial cells as a constitutive defense against bacterial pathogens. Some Gram-positive bacteria are very sensitive to lysozyme and the enzyme is quite active at low concentrations. Lachrymal secretions (tears) can be diluted 1:40,000 and retain the ability to lyse certain bacterial cells. Gram-negative bacteria are less vulnerable to attack by lysozyme because their peptidoglycan is shielded by the outer membrane. The exact site of lysozymal cleavage is the beta 1,4 bond between N-acetylmuramic acid (M) and N-acetylglucosamine (G) , such that the muramic acid subunit shown in Figure 16(a) is the result of the action of lysozyme on bacterial peptidoglycan.

      In Gram-positive bacteria there are numerous different peptide arrangements among peptidoglycans. The best studied is the murein of Золотистый стафилококк shown in Figure 17 below. In place of DAP (in Кишечная палочка) is the diamino acid, L-lysine (L-lys), and in place of the interpeptide bond (in Gram-negatives) is an interpeptide bridge of amino acids that connects a free amino group on lysine to a free carboxy group on D-ala of a nearby tetrapeptide side chain. This arrangement apparently allows for more frequent cross-bonding between nearby tetrapeptide side chains. В S. aureus, the interpeptide bridge is a peptide consisting of 5 glycine molecules (called a pentaglycine bridge). Assembly of the interpeptide bridge in Gram-positive murein is inhibited by the beta lactam antibiotics in the same manner as the interpeptide bond in Gram-negative murein. Gram-positive bacteria are more sensitive to penicillin than Gram-negative bacteria because the peptidoglycan is not protected by an outer membrane and it is a more abundant molecule. In Gram-positive bacteria, peptidoglycans may vary in the amino acid in place of DAP or L-lys in position 3 of the tetrapeptide, and in the exact composition of the interpeptide bridge. At least eight different types of peptidoglycan exist in Gram-positive bacteria.


      Figure 17. Schematic diagram of the peptidoglycan sheet of Золотистый стафилококк. G = N-acetyl-glucosamine M = N-acetyl-muramic acid L-ala = L-alanine D-ala = D-alanine D-glu = D-glutamic acid L-lys = L-lysine. This is one type of murein found in Gram-positive bacteria. По сравнению с Кишечная палочка peptidoglycan (Figure 7) there is L-lys in place of DAP (diaminopimelic acid) in the tetrapeptide. The free amino group of L-lys is substituted with a glycine pentapeptide (gly-gly-gly-gly-gly-) which then becomes an interpeptide bridge forming a link with a carboxy group from D-ala in an adjacent tetrapeptide side chain. Gram-positive peptidoglycans differ from species to species, mainly in regards to the amino acids in the third position of the tetrapeptide side chain and in the amino acid composition of the interpeptide bridge.

      Gram-negative bacteria may contain a single monomolecular layer of murein in their cell walls while Gram-positive bacteria are thought to have several layers or "wraps" of peptidoglycan. Closely associated with the layers of peptidoglycan in Gram-positive bacteria are a group of molecules called teichoic acids. Teichoic acids are linear polymers of polyglycerol or polyribitol substituted with phosphates and a few amino acids and sugars. The teichoic acid polymers are occasionally anchored to the plasma membrane (called lipoteichoic acid, LTA ) apparently directed outward at right angles to the layers of peptidoglycan. The functions of teichoic acid are not known. They are essential to viability of Gram-positive bacteria in the wild. One idea is that they provide a channel of regularly-oriented negative charges for threading positively charged substances through the complicated peptidoglycan network. Another theory is that teichoic acids are in some way involved in the regulation and assembly of muramic acid subunits on the outside of the plasma membrane. There are instances, particularly in the streptococci, wherein teichoic acids have been implicated in the adherence of the bacteria to tissue surfaces.


      Использованная литература

      Ella ME, Lanham-New SA, Kok K. Nutrition. In: Feather A, Waterhouse M, eds. Kumar and Clarke's Clinical Medicine. 10th ed. Philadelphia, PA: Elsevier 2021:chap 33.

      Iturrino JC, Lembo AJ. Запор. In: Feldman M, Friedman LS, Brandt LJ, eds. Sleisenger and Fordtran's Gastrointestinal and Liver Disease. 11th ed. Philadelphia, PA: Elsevier 2021:chap 19.

      Maqbool A, Parks EP. Shaikhkhalil A, Panganiban J, Mitchell JA, Stallings VA. Nutritional requirements. In: Kliegman RM, St. Geme JW, Blum NJ, Shah SS, Tasker RC, Wilson KM, eds. Nelson Textbook of Pediatrics. 21st ed. Philadelphia, PA: Elsevier 2020:chap 55.


      Смотреть видео: Химия 10 класс Урок10 - Углеводы. Глюкоза. Олигосахариды. Сахароза. (February 2023).